¿qué es el proceso de transaminacion?

¿qué es el proceso de transaminacion?

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El hígado es el lugar principal del metabolismo de los aminoácidos, pero también participan otros tejidos, como el riñón, el intestino delgado, los músculos y el tejido adiposo. Generalmente, el primer paso en la descomposición de los aminoácidos es la separación del grupo amino del esqueleto de carbono, normalmente mediante una reacción de transaminación. Los esqueletos de carbono resultantes de los aminoácidos desaminados se utilizan para formar glucosa o grasas, o se convierten en un intermediario metabólico que puede ser oxidado por el ciclo del ácido cítrico. Esta última alternativa, el catabolismo de los aminoácidos, es más probable que se produzca cuando los niveles de glucosa son bajos, por ejemplo, cuando una persona está en ayunas o pasa hambre.

La transaminación es un intercambio de grupos funcionales entre cualquier aminoácido (excepto lisina, prolina y treonina) y un α-cetoácido. El grupo amino suele transferirse al átomo de carbono ceto del piruvato, oxaloacetato o α-cetoglutarato, convirtiendo el α-cetoácido en alanina, aspartato o glutamato, respectivamente. Las reacciones de transaminación son catalizadas por transaminasas específicas (también llamadas aminotransferasas), que requieren el fosfato de piridoxal como coenzima.

la transaminación es catalizada por

Las transaminasas o aminotransferasas son enzimas que catalizan una reacción de transaminación entre un aminoácido y un α-cetoácido. Son importantes en la síntesis de aminoácidos, que forman las proteínas.

Un aminoácido contiene un grupo amina (NH2). Un cetoácido contiene un grupo ceto (=O). En la transaminación, el grupo NH2 de una molécula se intercambia con el grupo =O de la otra. El aminoácido se convierte en un cetoácido y el cetoácido en un aminoácido.

La mayoría de las transaminasas son enzimas proteicas. Sin embargo, se ha descubierto que algunas actividades de transaminación del ribosoma son catalizadas por ribozimas (enzimas de ARN). Algunos ejemplos son la ribozima de cabeza de martillo, la ribozima VS y la ribozima de horquilla.

Las transaminasas requieren la coenzima piridoxal fosfato, que se convierte en piridoxamina en la primera media reacción, cuando un aminoácido se convierte en un cetoácido. La piridoxamina unida a la enzima reacciona a su vez con piruvato, oxaloacetato o alfa-cetoglutarato, dando alanina, ácido aspártico o ácido glutámico, respectivamente. En los tejidos se producen muchas reacciones de transaminación, catalizadas por transaminasas específicas para un par amino/cetoácido concreto. Las reacciones son fácilmente reversibles, y la dirección está determinada por cuál de los reactivos está en exceso. Esta reversibilidad puede aprovecharse en aplicaciones de química sintética para lograr la síntesis de valiosas aminas quirales. Las enzimas específicas reciben el nombre de uno de los pares de reactivos, por ejemplo, la reacción entre el ácido glutámico y el ácido pirúvico para producir ácido alfa-cetoglutárico y alanina se denomina transaminasa de alanina y originalmente se llamaba transaminasa glutámico-pirúvica o GPT para abreviar[1].

la transaminación es una

La transaminación es una reacción química que transfiere un grupo amino a un cetoácido para formar nuevos aminoácidos. Esta vía es responsable de la desaminación de la mayoría de los aminoácidos. Es una de las principales vías de degradación que convierte los aminoácidos esenciales en aminoácidos no esenciales (aminoácidos que pueden ser sintetizados de novo por el organismo).

La transaminación en bioquímica se lleva a cabo mediante enzimas denominadas transaminasas o aminotransferasas. El α-cetoglutarato actúa como aceptor predominante del grupo amino y produce glutamato como nuevo aminoácido.

La transaminación catalizada por la aminotransferasa se produce en dos etapas. En la primera etapa, el grupo α amino de un aminoácido se transfiere a la enzima, produciendo el correspondiente α-cetoácido y la enzima aminada. En la segunda etapa, el grupo amino se transfiere al aceptor del cetoácido, formando el producto aminoácido mientras se regenera la enzima. La quiralidad de un aminoácido se determina durante la transaminación. Para que la reacción se complete, las aminotransferasas requieren la participación de la coenzima que contiene el aldehído, el piridoxal-5′-fosfato (PLP), un derivado de la piridoxina (vitamina B6). El grupo amino se acomoda mediante la conversión de esta coenzima en piridoxamina-5′-fosfato (PMP). El PLP se une covalentemente a la enzima mediante un enlace de base de Schiff formado por la condensación de su grupo aldehído con el grupo ε-amino de un residuo de Lys enzimático. La base de Schiff, que se conjuga con el anillo de piridinio de las enzimas, es el foco de la actividad de la coenzima.

transaminación del piruvato

La transaminación es una reacción química que transfiere un grupo amino a un cetoácido para formar nuevos aminoácidos. Esta vía es responsable de la desaminación de la mayoría de los aminoácidos. Es una de las principales vías de degradación que convierte los aminoácidos esenciales en aminoácidos no esenciales (aminoácidos que pueden ser sintetizados de novo por el organismo).

La transaminación en bioquímica se lleva a cabo mediante enzimas denominadas transaminasas o aminotransferasas. El α-cetoglutarato actúa como aceptor predominante del grupo amino y produce glutamato como nuevo aminoácido.

La transaminación catalizada por la aminotransferasa se produce en dos etapas. En la primera etapa, el grupo α amino de un aminoácido se transfiere a la enzima, produciendo el correspondiente α-cetoácido y la enzima aminada. En la segunda etapa, el grupo amino se transfiere al aceptor del cetoácido, formando el producto aminoácido mientras se regenera la enzima. La quiralidad de un aminoácido se determina durante la transaminación. Para que la reacción se complete, las aminotransferasas requieren la participación de la coenzima que contiene el aldehído, el piridoxal-5′-fosfato (PLP), un derivado de la piridoxina (vitamina B6). El grupo amino se acomoda mediante la conversión de esta coenzima en piridoxamina-5′-fosfato (PMP). El PLP se une covalentemente a la enzima mediante un enlace de base de Schiff formado por la condensación de su grupo aldehído con el grupo ε-amino de un residuo de Lys enzimático. La base de Schiff, que se conjuga con el anillo de piridinio de las enzimas, es el foco de la actividad de la coenzima.

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Andrea Ramos, periodista y redactora. Soy una apasionada de la comunicación en todas sus vertientes, especialmente escrita. Tengo experiencia en agencia y como redactora freelance para distintos medios de comunicación.

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